La siguiente biomolécula orgánica que veremos serán las proteínas. Estas, son las más abundantes en el cuerpo humano, y están formadas por aminoácidos. Los aminoácidos están formados por un carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un radical. Los aminoácidos están unidos entre sí mediante enlaces peptídicos.
Los aminoácidos tienen sus propiedades, como que son sólidos, incoloros, solubles en el agua, tienen un punto de fusión alto, son cristalizables y tienen actividad óptica (desvían el plano de luz polar).
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Estos aminoácidos tienen una estructura un poco compleja:
Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la cadena. Fuente imagen: slideplayer.es/slide
Estructura secundaria: es la disposición espacial de la primaria. Ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de los enlaces de hidrógeno. Contiene enlaces covalentes, peptídicos, puentes de hidrógeno y enlaces intra e intercaternarios. Según la estructura se diferencian tres tipos:
Hélice alfa:
Mantiene su estabilidad gracias a los enlaces de H intracaternarios. Se enrolla hacia la derecha (giro dextrógiro) y por cada vuelta se encuentran 3,6 aa.
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Hélice de colágeno:
Mantiene su estabilidad gracias a los enlaces de H intercaternarios. Se enrolla hacia la izquierda (giro levógiro) y por cada vuelta se encuentran 3 aa.
Es más alargada y extendida que la hélice alfa. Está formada principalmente por prolina eb hidroxprolina.
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Lámina plegada o conformación beta:
Es una lámina plegada en forma de zig-zag. Tiene enlaces de H intercaternarios y tiene una gran estabilidad por los enlaces peptídicos. Se disponen en 2 cadenas en disposición antiparalela (una en sentido C-N y la otra N-C).
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Estructura terciaria: es la disposición espacial de la secundaria. Ocurre cuando se presentan ciertas atracciones entre hélices alfa y láminas beta. Contiene enlaces covalentes, peptídicos, Van der Waals, puentes disulfuro y atraccines electroestáticas e hidrofóbicas. Los radicales apolares se disponen hacia el interior y los polares hacia el exterior. Según la estructura se diferencian dos tipos:
Fibrosas/ filamentosas: la mayoría de sus cadenas son radicales hidrófobos, por lo que son insolubles. Tienen función estructural.
Globulares: son moléculas muy compactas, casi esféricas. So solubles y tienen diferentes funciones.
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Estructura cuaternaria: es la disposición espacial de la terciaria. Es una proteína que consiste en más de una cadena polipeptídica.
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En cuanto a la clasificación de las proteínas y sus funciones:
Colágeno
Queratina
Fibrosas/ filamentosas Miosina
Fibrina
Elastina
Holoproteínas
Histonas
Globulares Globulinas
Albúminas Actina
Hemoglobina Porfirínicas Mioglobina
Cromoproteínas
No porfirínicas Hemocianina
Nucleoproteínas Histonas
Heteroproteínas.
Inmunoglobina
Glucoproteínas Fibrinógeno
Fosfoproteínas Caseína
Lipoproteínas Colesterol
Como holoproteínas fibrosas, cuya estructura hemos explicado antes, tienen función estructural. Son el colágeno (fución estructural en el tejido conectivo en piel, cartílago, huesos, tendones, córnea), queratina (función estructural en uñas, pelo), miosina (contracción muscular), fibrina (homeostática) y la elastina (función estructural en tejido conectivo en piel, cartílago). Luego, como holoproteínas globulares tienen funciones varias. Entran dentro de esta categoría la actina (contracción muscular), las histonas (estructural en ADN), globulinas (ovoglobulina, lactoglobulna, seroglobina) y albúminas (ovoalbúmina, lactoalbúmina, seroalbúmina).
Después nos encontramos con las heteroproteínas, formadas por aa más un grupo prostético. Dentro de las cuales nos encontramos las cromoproteínas, las cuales contienen aa más un pigmento y se clasifican en porfirínicas si en el grupo hay hierro (hemoglobina y mioglobina, ambas transportadoras de oxígeno) y no porfirínicas si en el grupo hay otro elemento (la hemocianina, también transportadora de oxígeno) las nucleoproteínas como las histonas, cuya función es empaquetar el ADN en la célula, las glucoproteínas, como la imunoglobina (función defensiva) o el fibrinógeno (función homeostática) las fosfoproteínas como la caseína en la leche, que tiene función de reserva y las lipoproteínas como el colesterol, que tiene función estructural.
Finalmente, las proteínas también tienen ciertas propiedades:
•Solubilidad: las proteínas globulares son solubles mientras que las filamentosas son insolubles.
•Desnaturalización: es la rotura de los enlaces de la proteína. Se pierden las estructuras primaria, secundaria y terciaria, haciendo que la proteína pierda su función. La desnaturalización se puede producir por la elevación de la temperatura, sustancias como la urea, agitación, un cambio brusco en el pH o añadir sustancias menos polares que el agua como el etanol o la cetona. Cuando una proteína se desnaturaliza suelen adoptar una forma filamentosa. Además este proceso puede ser reversible, es decir, se puede replegar siempre y cuando los enlaces pépticos no se hayan visto afectados.
•Especificidad: las proteínas son específicas de cada función, lo que significa que una pequeña variación de los aa puede quitar la función.
Además, las proteínas también específicas de cada especie y de cada individuo, llamadas proteínas homólogas. Por eso, ocurren tantos problemas a la hora de los transplantes.
•Capacidad amortiguadora: actúan como tampón, soltando H si se encuentran en un medio básico y cogiendo H si el medio es ácido.
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A continuación una foto el esquema del tema y actividades de proteínas realizado por mí:
Fuente imágenes: propia.
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